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分子修饰的重组百日咳毒素S1亚单位的生物学和免疫学特性

查看全文 作  者:[1]于康震;Burnette W [2]N;Kaslow H [2]R;Yilma T [2]D 高影响力作者 机构地区:[1]中国农业科学院哈尔滨兽医研究所兽医生物技术国家重点实验室;[2]美国加利福尼亚大学兽医学院高影响力机构 出  处:《中国免疫学杂志》索引1999年第15卷第4期,共4页高影响力期刊 摘  要:目的:对重组杆状病毒表达的经多种信号序列修饰的天然和变异百日咳毒素(PT)S1亚单位(rS1)的生物学及免疫学特性作出评价。方法:应用生物化学和免疫学技术与方法对这些rS1的酶活性、分泌性和免疫原性等做了系统鉴定。结果:rS1变异子无可检出的酶活性;所有rS1均不能由细胞分泌,可从细胞膜组分中大量检出,但不能从可溶性胞浆蛋白组分或细胞培养上清中检出;rS1分子内部含有3个疏水性区域;rS1虽不能与B寡聚体结合形成PT全毒素,但均能诱导抗PT免疫应答。结论:这些rS1极可能以膜蛋白形式存在,其非分泌性与分子内部的疏水性区域有关;所有rS1均保持其免疫原性。 关 键 词:百日咳毒素 S1亚单位 生物学特性 免疫应答
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参考文献(2)

引证文献(5)

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