The PHD1 finger of KDM5B recognizes unmodified H3K4 during the demethylation of histone H3K4me2/3 by KDM5B

查看全文 作　　者：Yan [1]Zhang;Huirong [2]Yang;Xue [2]Guo;Naiyan [1]Rong;Yujiao [1]Song;Youwei [2]Xu;Wenxian [1]Lan;Xu [3]Zhang;Maili [3]Liu;Yanhui [2]Xu;Chunyang [1]Cao 机构地区：[1]State Key Laboratory of Bio-organic and Natural Product Chemistry, Shanghai Institute of Organic Chemistry, Chinese Academy of Sciences, Shanghai 200032, China;[2]Institutes of Biomedical Sciences, Fudan University, 130 Dong-An Road, Shanghai 200032, China;[3]State Key Laboratory of Magnetic Resonance and Atomic and Molecular Physics, Wuhan Institute of Physics and Mathematics, Chinese Academy of Sciences, Wuhan 430071, China 出　　处：《Protein & Cell》索引2014年第5卷第11期,共14页 摘　　要：KDM5B 是 histone H3K4me2/3 demethylase。KDM5B 的 PHD1 领域为 demethylation 是批评的,但是位于这个领域的行动下面的机制是不清楚的。在这份报纸,我们观察了那 PHD1 < 潜水艇 class= “ a-plus-plus ” > KDM5B 与 unmethylated H3K4me0 交往。我们 PHD1 的 NMR 结构 < 潜水艇 class= “ a-plus-plus ” > 在有 H3K4me0 的建筑群的 KDM5B 表明有约束力的模式与另外的报导哲学博士手指的稍微不同。由在接口(L325A/D328A ) 的残余上的两倍变化的这个相互作用的混乱减少在在约 50% 的房间和增加的 KDM5B 的 H3K4me2/3 demethylation 活动肿瘤 suppressor 基因由的 transcriptional 压抑近似双重。这些调查结果暗示那 PHD1 < 潜水艇 class= “ a-plus-plus ” > KDM5B 可以帮助在目标基因维持 KDM5B 调停 KDM5B 的 demethylation 活动。 关 键 词：去甲基化 组蛋白 手指 修改 识别 肿瘤抑制基因 相互作用 甲基化酶