In vitro and in silico studies on fibrinolytic activity of nattokinase: A clot buster from Bacillus sp.

查看全文 作　　者：V. [1]Mohanasrinivasan.;A. [1]Mohanapriya;Swaroop [1]Potdar;Sourav [1]Chatterji;Srinath [1]Konne;Sweta [1]Kumari;S. Merlyn [1]Keziah.;C. Subathra [1]Devi

机构地区：[1]School of Biosciences and Technology, VIT University, Vellore-632014, Tamil Nadu, India

出　　处：《Frontiers in Biology》索引2017年第12卷第3期,共7页

摘　　要：Nattokinase (NK ) 是 subtilisin 家庭的丝氨酸朊酶酶。它展出一项强壮的 fibrinolytic 活动。从杆菌 sp 的 fibrinolytic 酶。因为他们的效率,包括胞质素激活在 fibrinolytic 过程作为 thrombolytic 代理人吸引了兴趣。在礼品的方法学习, VIT 花园土壤对隔离过程镇定、使 NK 生产遭到以便为屏蔽。为 NK 酶屏蔽被光线的 caseinolytic 试金执行。NK 酶的生产在比较研究的二不同生产媒介被做。NK 酶被胶化浸透层析净化。净化的 NK 的活动被块细胞溶解和酷蛋白消化试金检查。为了调查 NK 和纤维蛋白原相互作用并且也的结构的基础识别,最好的有约束力的模式,分子的动力学和停靠研究被执行。基于词法、生物化学的描述的结果, isolate 作为杆菌 sp 被识别。NK 的全面纯化褶层与 664U/mg 的特定的活动是大约 3, 9.9% 让步。净化的酶的同质被在 SDS 页获得的单身的乐队分析并且证实。净化的朊酶的分子的重量作为 25 kDa 被估计。净化的 NK 酶展出了 97% 有效的块细胞溶解活动。NK 被停靠在到在它用船坞服务者的有约束力的地点的纤维蛋白原的旋钮区域。纤维蛋白原的 26 残余和 NK 的 29 残余的一个总数组成接口区域。然而,纤维蛋白原(THR238, MET264, LYS266, ARG275, THR277, ALA279, ASN308, MET310,和 LYS321 ) 的 9 残余和 NK (GLY61 SER63 THR99, PHE189, LEU209, TYR217, ASN218,和 MET222 ) 的 8 残余涉及未经触动的绑定NK 酶的重要数量从杆菌 sp 被获得的结论。停靠分析表明 NK 和纤维蛋白原采用一个扩大有约束力的模式并且与关键残余交往展出他们的活动。 关键词：纳豆激酶 Bacillus 纤溶活性活性硅枯草杆菌蛋白酶氨基酸残基纤维蛋白原 SDS-PAGE

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